Magnetic nanoparticles confinement of some enzymes derived from halophilic microorganisms / (Record no. 175676)

MARC details
000 -LEADER
fixed length control field 07365namaa22004331i 4500
003 - CONTROL NUMBER IDENTIFIER
control field EG-GICUC
005 - أخر تعامل مع التسجيلة
control field 20251125102059.0
008 - FIXED-LENGTH DATA ELEMENTS--GENERAL INFORMATION
fixed length control field 251109s2025 ua a|||frm||| 000 0 eng d
040 ## - CATALOGING SOURCE
Original cataloguing agency EG-GICUC
Language of cataloging eng
Transcribing agency EG-GICUC
Modifying agency EG-GICUC
Description conventions rda
041 0# - LANGUAGE CODE
Language code of text/sound track or separate title eng
Language code of summary or abstract eng
-- ara
049 ## - Acquisition Source
Acquisition Source Deposit
082 04 - DEWEY DECIMAL CLASSIFICATION NUMBER
Classification number 660.62
092 ## - LOCALLY ASSIGNED DEWEY CALL NUMBER (OCLC)
Classification number 660.62
Edition number 21
097 ## - Degree
Degree Ph.D
099 ## - LOCAL FREE-TEXT CALL NUMBER (OCLC)
Local Call Number Cai01.12.05.Ph.D.2025.Ah.m
100 0# - MAIN ENTRY--PERSONAL NAME
Authority record control number or standard number Ahmed Mohamed Ali Mohamed,
Preparation preparation.
245 10 - TITLE STATEMENT
Title Magnetic nanoparticles confinement of some enzymes derived from halophilic microorganisms /
Statement of responsibility, etc. by Ahmed Mohamed Ali Mohamed ; Supervisors Prof. Dr. Tahany Mohamed Abd El-Rahman, Dr. Mohamed Gamal Farahat.
246 15 - VARYING FORM OF TITLE
Title proper/short title تقييد الجسيمات النانوية المغناطيسية لبعض الإنزيمات المستمدة من الكائنات الدقيقة المحبة للملوحة
264 #0 - PRODUCTION, PUBLICATION, DISTRIBUTION, MANUFACTURE, AND COPYRIGHT NOTICE
Date of production, publication, distribution, manufacture, or copyright notice 2025.
300 ## - PHYSICAL DESCRIPTION
Extent 157 pages :
Other physical details illustrations ;
Dimensions 25 cm. +
Accompanying material CD.
336 ## - CONTENT TYPE
Content type term text
Source rda content
337 ## - MEDIA TYPE
Media type term Unmediated
Source rdamedia
338 ## - CARRIER TYPE
Carrier type term volume
Source rdacarrier
502 ## - DISSERTATION NOTE
Dissertation note Thesis (Ph.D)-Cairo University, 2025.
504 ## - BIBLIOGRAPHY, ETC. NOTE
Bibliography, etc. note Bibliography: pages 94-157.
520 #3 - SUMMARY, ETC.
Summary, etc. Halophilic bacteria are promising reservoirs for halotolerant enzymes that have gained much attention in biotechnological applications due to their remarkable activity and stability. In this study, 62 halophilic bacterial strains isolated from a solar saltern were screened for the production of various extracellular enzymes. The results revealed that 31 strains (50 %) were positive for amylase production while 26 strains (41.9 %) were positive for protease. Further, 22 strains (35.48 %) exhibited β-glucosidase activity and only 17 (27.41 %) demonstrated lipase activity. Of the investigated halophiles, ten strains growing in the presence of ≥15% NaCl (w/v) were selected and identified based on their 16S rRNA gene sequences as Halomonas meridiana, Salinivibrio costicola, Virgibacillus oceani, Virgibacillus marismortui, Marinobacter lipolyticus, Halobacillus karajensis, Salicola salis, Pseudoalteromonas shioyasakiensis, Salinicoccus amylolyticus,and Paracoccus salipaludis. Furthermore, lipase from H. meridiana was purified to homogeneity by ion exchange and gel permeation chromatography yielding a single band of 55 kDa on SDS-PAGE and the purified enzyme was immobilized on magnetite nanoparticles. The immobilized lipase exhibited significant activity and stability compared to free one. Furthermore, immobilized lipase showed remarkable reusability and recyclability which retained 88% of its initial activity after 15 cycles of repeated use. Therefore, the present study highlights the diversity of the culturable halophilic bacteria harboring various valuable halotolerant enzymes with emphasis on the immobilized lipase from H. meridiana as a promising candidate for biotechnological applications.
520 #3 - SUMMARY, ETC.
Summary, etc. تعد البكتيريا المحبة للملوحة بمثابة خزانات واعدة للإنزيمات المتحملة للملوحة العالية والتي اكتسبت الكثير من الاهتمام في تطبيقات التكنولوجيا الحيوية بسبب نشاطها العالى واستقرارها. تم في هذه الدراسة، فحص 62 سلالة بكتيرية محبة للملوحة معزولة من الملاحة الشمسيةلإنتاج إنزيمات مختلفة خارج خلوية. أظهرت النتائج أن 31 سلالة بنسبة (50%) كانت موجبة لإنتاجانزيم الأميليز بينما 26 سلالة بنسبة (41.9%) كانت موجبة لإنتاج الأنزيم المحلل للبروتين. علاوة على ذلك، أظهرت 22 سلالة بنسبة (35.48%) نشاط لانزيم بيتا جلوكوزيداز و17 سلالة فقط بنسبة (27.41%) أظهرت نشاط لانزيم الليباز. من بين الكائنات المحبة للملوحة التي تم فحصها، تم اختيار عشر سلالات تنمو في تركيز ≥15% من كلوريد الصوديوم (وزن/حجم) وتم تحديدها بناءً على تسلسل جينات ال (16S rRNA) الخاصة بها وكانت هالوموناس ميريديانا، سالينيبريو كوستيكولا، فيرجيباسيلوس أوقيانوي، فيرجيباكيللوس مارسمورتوي، مارينوباكتر ليبوليتيكوس، هالوباسيلوس كاراجينسيس ، الساليكولا ساليس، سيدوالتيروموناس شيواساكينسيس، سالينوكوكس اميلوليتيكس و باراكوكس سالباليودس. لذلك، تسلط الدراسة الحالية الضوء على تنوع البكتيريا المحبة للملوحة القابلة للزراعةوالمعزولة من الملح الشمسي للبحر الأبيض المتوسط، والتي تحتوي على العديد من الإنزيمات القيمة المتحملة للملوحة العالية. تم اختيار الليباز من هالوموناس ميريديانا وتنقيته باستخدام تشبع كبريتات الأمونيوم80%، يليه استخدام تنقية البروتين التلقائي (نظام تنقية البروتين النقي AKTA). أظهرت الاجزاء رقم: 24 و 25 و 26 نتيجة إيجابية لنشاط الليباز ونطاق واحد قدره 55 كيلو دالتون على SDS-PAGE. بعد ذلك تم تصنيع جزيئات النانوية المغناطيسية لتثبيت الليباز، ونتيجة لذلك أظهر الليباز المثبت تحملا كبيرًا مع زيادة درجة الحرارة ودرجة الحموضة مقارنة بالليباز الحر الغير مثبت. علاوة على ذلك، أظهر الليباز المثبت قابلية إعادة الاستخدام وإعادة التدوير بشكل ملحوظ حيث احتفظ بـ 88% من نشاطه الأولي بعد 15 دورة من الاستخدام المتكرر وأيضًا سهولة فصله مغناطيسيًا عن خليط التفاعل.لذلك، تسلط الدراسة الحالية الضوء على تنوع البكتيريا المحبة للملوحة القابلة للزراعة والتى تحتوى على العديد من الانزيمات القيمة المتحملة للملوحة العالية مع التركيز على انزيم الليباز المثبت من البكتيريا هالوموناس ميريديانا كمرشح واعد لتطبيقات التكنولوجيا الحيوية.
530 ## - ADDITIONAL PHYSICAL FORM AVAILABLE NOTE
Issues CD Issues also as CD.
546 ## - LANGUAGE NOTE
Text Language Text in English and abstract in Arabic & English.
650 #0 - SUBJECT ADDED ENTRY--TOPICAL TERM
Topical term or geographic name entry element Microbiology
650 #0 - SUBJECT ADDED ENTRY--TOPICAL TERM
Topical term or geographic name entry element ميكروبيولوجى
653 #1 - INDEX TERM--UNCONTROLLED
Uncontrolled term Isolation
-- Identification
-- Halophilic Bacteria
-- Solar Salterns
-- Hydrolytic Enzymes
-- Halomonasmeridian
-- Lipase
-- Immobilization
-- Magnetic Nanoparticles
700 0# - ADDED ENTRY--PERSONAL NAME
Personal name Tahany Mohamed Abd El-Rahman
Relator term thesis advisor.
700 0# - ADDED ENTRY--PERSONAL NAME
Personal name Mohamed Gamal Farahat
Relator term thesis advisor.
900 ## - Thesis Information
Grant date 01-01-2025
Supervisory body Tahany Mohamed Abd El-Rahman
-- Mohamed Gamal Farahat
Universities Cairo University
Faculties Faculty of Science
Department Department of Botany and Microbiology
905 ## - Cataloger and Reviser Names
Cataloger Name Shimaa
Reviser Names Eman Ghareb
942 ## - ADDED ENTRY ELEMENTS (KOHA)
Source of classification or shelving scheme Dewey Decimal Classification
Koha item type Thesis
Edition 21
Suppress in OPAC No
Holdings
Source of classification or shelving scheme Home library Current library Date acquired Inventory number Full call number Barcode Date last seen Effective from Koha item type
Dewey Decimal Classification المكتبة المركزبة الجديدة - جامعة القاهرة قاعة الرسائل الجامعية - الدور الاول 09.11.2025 92432 Cai01.12.05.Ph.D.2025.Ah.m 01010110092432000 09.11.2025 09.11.2025 Thesis
Cairo University Libraries Portal Implemented & Customized by: Eng. M. Mohamady Contacts: new-lib@cl.cu.edu.eg | cnul@cl.cu.edu.eg
CUCL logo CNUL logo
© All rights reserved — Cairo University Libraries
CUCL logo
Implemented & Customized by: Eng. M. Mohamady Contact: new-lib@cl.cu.edu.eg © All rights reserved — New Central Library
CNUL logo
Implemented & Customized by: Eng. M. Mohamady Contact: cnul@cl.cu.edu.eg © All rights reserved — Cairo National University Library