Microbial and biochemical studies on the production of alkaline protease by local microbial isolates and its applications / (Record no. 178572)

MARC details
000 -LEADER
fixed length control field 07671namaa22004451i 4500
003 - CONTROL NUMBER IDENTIFIER
control field EG-GICUC
005 - أخر تعامل مع التسجيلة
control field 20260302114523.0
008 - FIXED-LENGTH DATA ELEMENTS--GENERAL INFORMATION
fixed length control field 260217s2025 ua a|||frm||| 000 0 eng d
040 ## - CATALOGING SOURCE
Original cataloguing agency EG-GICUC
Language of cataloging eng
Transcribing agency EG-GICUC
Modifying agency EG-GICUC
Description conventions rda
041 0# - LANGUAGE CODE
Language code of text/sound track or separate title eng
Language code of summary or abstract eng
-- ara
049 ## - Acquisition Source
Acquisition Source Deposit
082 04 - DEWEY DECIMAL CLASSIFICATION NUMBER
Classification number 574.192
092 ## - LOCALLY ASSIGNED DEWEY CALL NUMBER (OCLC)
Classification number 574.192
Edition number 21
097 ## - Degree
Degree Ph.D
099 ## - LOCAL FREE-TEXT CALL NUMBER (OCLC)
Local Call Number Cai01.07.04.Ph.D.2025.Ol.M
100 0# - MAIN ENTRY--PERSONAL NAME
Authority record control number or standard number Olfat El-Sayed Amin El-Sayed,
Preparation preparation.
245 10 - TITLE STATEMENT
Title Microbial and biochemical studies on the production of alkaline protease by local microbial isolates and its applications /
Statement of responsibility, etc. by Olfat El-Sayed Amin El-Sayed ; Supervisors Dr. Ahmed Mahmoud Mostafa Aboul Enein, Dr. Ibrahim Shaaban Abdel-Salam Ahmed, Dr. Yasser Said Helmy Aly.
246 15 - VARYING FORM OF TITLE
Title proper/short title دراسات ميكروبية وبيوكيميائية على إنتاج إنزيم البروتييز القلوى باستخدام عزلات ميكروبية محليه وتطبيقاته
264 #0 - PRODUCTION, PUBLICATION, DISTRIBUTION, MANUFACTURE, AND COPYRIGHT NOTICE
Date of production, publication, distribution, manufacture, or copyright notice 2025.
300 ## - PHYSICAL DESCRIPTION
Extent 120 pages :
Other physical details illustrations ;
Dimensions 25 cm. +
Accompanying material CD.
336 ## - CONTENT TYPE
Content type term text
Source rda content
337 ## - MEDIA TYPE
Media type term Unmediated
Source rdamedia
338 ## - CARRIER TYPE
Carrier type term volume
Source rdacarrier
502 ## - DISSERTATION NOTE
Dissertation note Thesis (Ph.D)-Cairo University, 2025.
504 ## - BIBLIOGRAPHY, ETC. NOTE
Bibliography, etc. note Bibliography: pages 101-120.
520 #3 - SUMMARY, ETC.
Summary, etc. Alkaline proteases are valuable industrial enzymes, but their large-scale application is often limited by low production efficiency and thermal stability. This study addresses these challenges. A novel Bacillus amyloliquefaciens strain (NRC-IB-11, GenBank: PP034178.1) isolated from Red Sea water was optimized for high-yield alkaline protease (AL-PR) production. Statistical methods (Plackett-Burman, Box-Behnken) identified optimal conditions: peptone 10 g/L, glucose 12.5 g/L, pH 11, temperature 35°C, and incubation time 24 h, achieving 580 U/mL yield. AL-PR showed mesophilic traits, with peak activity at 45–50°C and t₁/₂ = 70.95 min at 53°C. The enzyme was partially purified (2.55-fold at 60% ammonium sulfate saturation) and demonstrated robust stability across a wide pH and temperature range. The enzyme, identified as a Zn-dependent metalloprotease based on complete inhibition by EDTA and 1,10-phenanthroline,. Functionally, it exhibited potent antimicrobial activity against Bacillus cereus, Pseudomonas aeruginosa, Candida albicans, Escherichia coli, Proteus mirbalillus and Staphyllococus aureus , notable antioxidant capacity (DPPH IC₅₀ = 0.059 mg/mL), and effective wound-healing potential, supporting its applicability in therapeutic and biotechnological contexts. Among the tested polysaccharide conjugates, oxidized carboxymethyl cellulose (CMC) provided the most effective stabilization, extending the enzyme’s half-life at 60°C from 65.52 min to 391.49 min and increasing the D-value from 217.66 min to 1300.52 min — a 5.97-fold enhancement in thermal stability. Utilization of soybean waste as a low-cost fermentation substrate significantly enhanced enzyme yield to 590 U/mL under optimized conditions: 10 g/100 mL soybean concentration, 10% (v/v) inoculum, pH 10, incubation at 35°C, and agitation at 160 rpm — highlighting its potential for sustainable, large-scale industrial production.
520 #3 - SUMMARY, ETC.
Summary, etc. تُعد إنزيمات البروتييز القلوية من الإنزيمات الصناعية الهامة، إلا أن تطبيقها على نطاق واسع غالبًا ما يواجه تحديات تتعلق بانخفاض كفاءة الإنتاج وعدم الاستقرار الحراري. تهدف هذه الدراسة إلى معالجة هذه التحديات من خلال عزل سلالة جديدة Bacillus amyloliquefaciens NRC-IB-11، رقم الانضمام في بنك الجينات GenBank: PP034178.1 من مياه البحر الأحمر، وتحسين إنتاجها لإنزيم البروتييز القلوى AL-PR. تم تحديد الظروف المثلى باستخدام الطرق الإحصائية (تصميم بلاكيت-بورمان وتصميم بوكس-بنكن)، وشملت: بيبتون 10 جم/لتر، جلوكوز 12.5 جم/لتر، درجة حموضة 11، درجة حرارة 35 درجة مئوية، وزمن حضانة 24 ساعة، مما أدى إلى تحقيق إنتاجية بلغت 580 وحدة/مل. أظهر الإنزيم خصائص محبة للحرارة المعتدلة، حيث بلغ النشاط الأقصى عند 45–50 درجة مئوية ، ونصف عمر (t₁/₂) قدره 70.95 دقيقة عند 53 درجة مئوية تم تصنيف الإنزيم كإنزيم ميتالوبروتييز معتمد على الزنك، بناءً على التثبيط الكامل بواسطة EDTA و1,10-فينانثرولين. وقد تم تنقيته جزئيًا (بمقدار 2.55 مرة) باستخدام تشبع 60% من كبريتات الأمونيوم، وأظهر ثباتًا قويًا عبر نطاق واسع من درجات الحموضة ودرجات الحرارة. وظيفيًا، أظهر البروتيز القلوى AL-PR نشاطًا مضادًا قويًا للميكروبات ضد Bacillus cereus Pseudomonas aeruginosa و C. albicansو Escherichia coliو P. mirbalillus Staphyllococus aureus وبالإضافة إلى قدرة الانزيم AL-PRكمضادة للأكسدة معdpph ملحوظة (IC₅₀ = 0.059) ملغم/مل ، كما أظهر فعالية في تعزيز التئام الجروح، مما يدعم إمكانياته في التطبيقات العلاجية والبيوتكنولوجية. من بين السكريات العديدة المؤكسدة التي تم اختبارها، أظهر كربوكسي ميثيل السليلوز (CMC) المؤكسد أفضل تأثير تثبيتي، حيث زاد نصف عمر الإنزيم عند 60 درجة مئوية من 65.52 دقيقة إلى 391.49 دقيقة، وارتفعت قيمة D من 217.66 دقيقة إلى 1300.52 دقيقة — أي تحسن بمقدار 5.97 مرة في الثبات الحراري. كما أدى استخدام مخلفات فول الصويا كركيزة تخمير منخفضة التكلفة إلى تعزيز إنتاجية الإنزيم بشكل كبير لتصل إلى 590 وحدة/مل تحت ظروف مثلى: تركيز الركيزة 10 جم/100 مل، حجم اللقاح 10% (حجم/حجم)، درجة حموضة 10، حضانة عند 35 درجة مئوية ، وتحريك بسرعة 160 دورة/دقيقة — مما يبرز إمكانياته للإنتاج الصناعي المستدام على نطاق واسع.
530 ## - ADDITIONAL PHYSICAL FORM AVAILABLE NOTE
Issues CD Issues also as CD.
546 ## - LANGUAGE NOTE
Text Language Text in English and abstract in Arabic & English.
650 #0 - SUBJECT ADDED ENTRY--TOPICAL TERM
Topical term or geographic name entry element Biochemistry
650 #0 - SUBJECT ADDED ENTRY--TOPICAL TERM
Topical term or geographic name entry element الكيمياء الحيوية
653 #1 - INDEX TERM--UNCONTROLLED
Uncontrolled term Bacillus amyloliquefaciens
-- alkaline protease
-- Zn-metalloprotease
-- sustainable
-- agro-industrial waste
-- defatted soybean
-- enzyme purification
-- enzyme conjugation
-- stabilization
-- بروتييز قلوي
-- ميتالوبروتييز معتمد على الزنك
700 0# - ADDED ENTRY--PERSONAL NAME
Personal name Ahmed Mahmoud Mostafa Aboul Enein
Relator term thesis advisor.
700 0# - ADDED ENTRY--PERSONAL NAME
Personal name Ibrahim Shaaban Abdel-Salam Ahmed
Relator term thesis advisor.
700 0# - ADDED ENTRY--PERSONAL NAME
Personal name Yasser Said Helmy Aly
Relator term thesis advisor.
900 ## - Thesis Information
Grant date 01-01-2025
Supervisory body Ahmed Mahmoud Mostafa Aboul Enein
-- Ibrahim Shaaban Abdel-Salam Ahmed
-- Yasser Said Helmy Aly
Discussion body Ahmed Ibrahim Khalil El-Diwany
-- Emad Ahmed Ahmed Shalaby
Universities Cairo University
Faculties Faculty of Agriculture
Department Department of Biochemistry
905 ## - Cataloger and Reviser Names
Cataloger Name Shimaa
Reviser Names Eman Ghareb
942 ## - ADDED ENTRY ELEMENTS (KOHA)
Source of classification or shelving scheme Dewey Decimal Classification
Koha item type Thesis
Edition 21
Suppress in OPAC No
Holdings
Source of classification or shelving scheme Home library Current library Date acquired Inventory number Full call number Barcode Date last seen Effective from Koha item type
Dewey Decimal Classification المكتبة المركزبة الجديدة - جامعة القاهرة قاعة الرسائل الجامعية - الدور الاول 17.02.2026 93414 Cai01.07.04.Ph.D.2025.Ol.M 01010110093414000 17.02.2026 17.02.2026 Thesis
Cairo University Libraries Portal Implemented & Customized by: Eng. M. Mohamady Contacts: new-lib@cl.cu.edu.eg | cnul@cl.cu.edu.eg
CUCL logo CNUL logo
© All rights reserved — Cairo University Libraries
CUCL logo
Implemented & Customized by: Eng. M. Mohamady Contact: new-lib@cl.cu.edu.eg © All rights reserved — New Central Library
CNUL logo
Implemented & Customized by: Eng. M. Mohamady Contact: cnul@cl.cu.edu.eg © All rights reserved — Cairo National University Library