000			04037namaa22004331i 4500
003			EG-GICUC
005			20251221103357.0
008			251128s2025 ua a|||frm||| 000 0 eng d
040			_aEG-GICUC _beng _cEG-GICUC _dEG-GICUC _erda
041	0		_aeng _beng _bara
049			_aDeposit
082	0	4	_a660.62
092			_a660.62 _221
097			_aM.Sc
099			_aCai01.12.05.M.Sc.2025.Di.I
100	0		_aDina Gamal Abdelnaby, _epreparation.
245	1	0	_aIsolation and characterization of cyclodextrin glucanotransferase- producing bacteria from different habitats / _cby Dina Gamal Abdelnaby ; Supervisors Prof. Dr. Mohamed Ezz El-Din Abdel Haleem, Dr. Mohamed Gamal Salah Farahat.
246	1	5	_aعزل وتوصيف البكتيريا المنتجة لسيكلوديكسترين جلوكانوترانسفيريز من المواطن المختلفة
264		0	_c2025.
300			_a109 pages : _billustrations ; _c25 cm. + _eCD.
336			_atext _2rda content
337			_aUnmediated _2rdamedia
338			_avolume _2rdacarrier
502			_aThesis (M.Sc)-Cairo University, 2025.
504			_aBibliography: pages 53-109.
520		3	_aPriestia megaterium BCGT6 was isolated from rotten potato and screened for cyclodextrin glucanotransferase (CGTase) production using Horikoshi Ⅱ medium. For enzyme production P. megaterium BCGT6 was grown in media containing soluble starch, yeast extract, peptone, sodium carbonate, K2HPO4 and MgSO4·7H2O. Optimization process showed that using ammonium chloride and rice starch (at pH 8 and 30 ⁰C) enhanced the growth of bacteria and the activity of enzymes. The partially purified β-CGTase exhibited highest activity at temperature of 50 ⁰C and pH 9 with obvious thermal stability. These findings suggested the potential use of CGTase in bioconversion of starch to cyclodextrin which can be used in food industry, pharmaceutical applications, environmental applications and textile industry.
520		3	_aتم عزل بكتيريا Priestia megaterium BCGT6 من البطاطس المتحللة وتم فحص قدرتهاعلى إنتاج انزيم السيكلوديكسترين جلوكوترانسفيريز، تمت زراعة البكتيريا في وسط يحتوي على النشا القابل للذوبان، ومستخلص الخميرة، والبيبتون، وكربونات الصوديوم، وفوسفات ثتائى البوتاسيوم هيبتاهيدراتي كبريتات المغنيسيوم. كشفت عملية التحسين أن استخدام نشا الأرز وكلوريد الأمونيوم عند درجة الحموضة 8 و 30 درجة مئوية لمدة 73 ساعة أدى إلى تحسين نمو البكتيريا ونشاط الإنزيم. أظهر إنزيم β-CGTase المنقى جزئياً أعلى نشاط عند درجة حرارة 50 درجة مئوية ودرجة الحموضة 9. أظهر الإنزيم ثبات حراري جيد عند درجات حرارة عالية حيث أنه مستقر تماماً عند درجة حرارة 50 درجة مئوية. تشير هذه النتائج إلى إمكانية استخدام CGTase في التحويل الحيوي للنشا إلى سيكلوديكسترين والذي يمكن استخدامه في الكثير من التطبيقات الصناعية
530			_aIssues also as CD.
546			_aText in English and abstract in Arabic & English.
650		0	_aMicrobiology
650		0	_aالميكروبيولوجي
653		1	_aCyclyclodextrin glucanotransferase _aCyclodextrin _aPurification _aOptimization
700	0		_aMohamed Ezz El-Din Abdel Haleem _ethesis advisor.
700	0		_aMohamed Gamal Salah Farahat _ethesis advisor.
900			_b01-01-2025 _cMohamed Ezz El-Din Abdel Haleem _cMohamed Gamal Salah Farahat _U Cairo University _FFaculty of Science _DDepartment of Botany and Microbiology
905			_aShimaa _eEman Ghareb
942			_2ddc _cTH _e21 _n0
999			_c176304